酶是生物催化剂，具有一般催化剂共有的特征，如只能催化热力学上允许的化学反应；虽参与反应，但在反应的前后没有质和量的改变；只能加速反应达到反应的平衡点，而不能改变平衡点。但酶是蛋白质，还具有与一般催化剂不同的特点和反应机制。

酶的催化效率通常比非催化反应高10 ⁸～10 ²⁰倍，比一般催化剂高10 ⁷～10 ¹³倍。如蔗糖酶催化蔗糖水解的速率是H ⁺催化水解蔗糖的2.5×10 ¹²倍。正是由于酶具有极高的催化效率，才能保证生物体内新陈代谢的不断进行。

和一般催化剂不同，酶对其催化的底物具有严格的选择性，即一种酶只作用于一种或一类的化合物或一种化学键，催化特定的化学反应，产生特定的产物，称为酶的特异性或专一性。根据酶对其底物分子选择的严格程度不同，酶的特异性可分为两种类型：

有的酶只能作用于一种特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，这种特异性称为绝对特异性。如脲酶只能催化尿素水解成NH ₃和CO ₂。

有些具有绝对特异性的酶只能作用于底物的一种立体异构体进行反应。如 L-乳酸脱氢酶仅作用于 L-乳酸，对 D-乳酸则无作用；糖代谢中的酶类仅作用于 D-葡萄糖及其衍生物，对 L-葡萄糖及其衍生物则无作用。

多数酶能作用于结构类似的一类底物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。如脂肪酶不仅能水解脂肪，也可水解简单的酯；磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用。

酶的化学本质是蛋白质，凡能使蛋白质变性的理化因素都可使酶变性、失活。因此，在保存酶制剂时，要尽量避免使酶变性的因素。酶促反应通常在常温、常压和接近中性的缓冲液中进行。

体内许多酶的活性和含量受多种因素严密和精细的调控，以适应不断变化的内、外环境和生命活动的需要。例如，酶活性的调节可通过别构调节和化学修饰等方式实现；酶含量可通过调节酶的合成和酶的降解的速率来实现；此外，酶原与酶原激活等，都是体内酶的调节方式。这些调节方式使酶在代谢途径中发挥最佳作用，从而保证代谢有条不紊地进行。

酶的催化机制可以从两个角度来理解：一是从反应过程的能量变化；二是酶活性中心与底物结合如何更好地进行催化作用。

化学反应中，由于底物分子所含能量的平均水平较低，彼此之间很难发生化学反应。只有那些达到或超过一定能量水平的分子，才有可能发生化学反应，这样的分子称为过渡态分子或活化分子。活化分子具有的高出底物平均水平的能量称为活化能，即底物分子从初态转变成过渡态所需要的能量。在酶促反应中，酶首先与底物结合成中间产物，进而将底物转化为产物，这两步所需的活化能均低于无酶的情况。因此，在酶的催化下，底物分子只需很少的能量即可转变为过渡态，使反应更易进行。酶与一般催化剂一样，通过降低反应的活化能，从而提高反应速率（图3-3）。

酶催化底物（substrate，S）反应时，必须先与底物密切结合。酶与底物的结合过程是释放能量的，这部分释放的能量是降低活化能的主要能量来源。因此酶是否发挥催化作用的关键在于酶的结合基团是否有效地与底物结合，形成酶-底物复合物，底物转变成过渡态。

酶与底物的结合不是锁和钥匙的机械关系，而是当两者相互接近时，其结构相互诱导而变形，以致相互适应，进而相互结合，这就是酶-底物结合的诱导契合学说（图3-4）。在此过程中，酶的活性中心进一步形成，更易与底物结合；底物的结构也同时发生变形，处于不稳定的过渡态，更易受酶的催化攻击。诱导契合作用使具有相对特异性的酶能作用于结构并不完全相同的一类化合物进行催化作用。

在两个以上底物参加的反应中，底物之间必须接触一定时间，并以正确的方向相互碰撞，才有可能发生反应。酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近，进入最佳的反应位置和最适的反应状态，并诱导底物分子按照有利于反应的方式排列，形成利于反应的正确定向关系，这就是邻近效应和定向排列。实际上该过程是将分子间的反应变成分子内的反应，从而使酶促反应速率显著提高。

酶活性中心多是由酶分子内部的疏水性氨基酸残基形成的疏水“口袋”，这决定了酶促反应常是在酶分子内部的疏水环境中进行的。疏水环境可排除周围大量水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切结合，这种现象称为表面效应。

酶分子中含有多种功能基团，使酶同时具备多种催化功能，并共同参与酶促反应的完成，这种现象称为多元催化。例如，酶既含有酸性基团又含有碱性基团，因此酶进行酸催化的同时，又可进行碱催化，而一般催化剂很少同时具备这两种催化功能；酶促反应中，底物与酶形成瞬间共价键，因而容易形成产物，即共价催化；以及酶分子中包括辅酶或辅基等多功能基团的协同作用。多元催化是酶促反应高效率的重要原因之一。